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      1. 藥學院霍帥東團隊以Hot Paper形式在Angew. Chem. 合作發表超聲調控生物酶催化活性的研究進展

        發布者:張歐揚發布時間:2021-05-25瀏覽次數:32

        近日,廈大藥學院霍帥東教授與德國萊布尼茲材料研究所Andreas Herrmann教授團隊合作,在利用超聲機械力調控生物酶催化活性領域取得了新進展。相關研究成果以“Activation of the Catalytic Activity of Thrombin for Fibrin Formation by Ultrasound”為題發表在Angewandte Chemie(《德國應用化學》),該文同時被遴選為Hot Paper。該研究是基于此前提出的超聲機械力活化藥物的新概念(Nature Chemistry 202113131–139)以及利用超聲機械力調控蛋白質結構與性質(Angew. Chem. Int. Ed. 2021601493–1497)的進一步深入探索。

        蛋白質是生物體的物質基礎,其中的酶幾乎參與所有生物反應,酶催化過程的失調與許多疾病的發生密切相關。因此,實現對酶活性的精確調控不僅有利于理解復雜的生物反應過程,更有助于進一步開發新的治療策略。在這項工作中,研究人員首先利用合成的多聚適配體與凝血酶特異性結合,抑制其催化活性。隨后分別使用實驗超聲(20 kHz)和醫用聚焦超聲(5 MHz)對多聚適體-凝血酶之間的相互作用進行了選擇性破壞,從而恢復了凝血酶活性,催化了纖維蛋白原向纖維蛋白的轉化。進一步地,研究人員將其擴展到納米顆粒-適配體系統。凝血酶的存在將特異性誘導兩種金納米顆粒的聚集組裝(表面分別修飾凝血酶裂分適配體),同時使酶失活。超聲機械力的施加可以特異性分散顆粒聚集體,同時激活凝血酶的催化活性,重要的是,該體系的超聲響應過程完全可逆,可以實現對凝血酶催化活性“抑制-激活”的多次循環。

        該項研究通過超聲機械力選擇性調控了適配體與生物酶的相互作用,同時驗證了醫用聚焦超聲對該系統的適用性,為實現對體內蛋白質功能的遠程調控提供了新策略。德國萊布尼茲材料研究所的趙鵬坤博士為該研究論文的第一作者,霍帥東教授與Andreas Herrmann教授為共同通訊作者。


        超聲機械力選擇性調控凝血酶催化活性的示意圖


        文章鏈接:

        (英語版)https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/anie.202105404

        (德語版)https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/ange.202105404





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